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II Abbildungs- und Tabellenverzeichnis

Abb. A1: Stammbaum niedermolekularer GTP-bindender Proteine

Abb. A2: Einteilung der Rho-Familie

Abb. A3: GTP/GDP-Zyklus der Rho-GTPasen

Abb. A4: 3D-Struktur von RhoA

Abb. A5: Posttranslationale Modifikation

Abb. A6: Wirkungsmechanismus von Rho am Zytoskelett

Abb. A7: Wirkungsmechanismus von Cdc42 am Zytoskelett

Abb. A8: Wirkungsmechanismus von Rac am Zytoskelett

Abb. A9: Aufnahmemechanismen bakterieller Toxine

Abb. A10: Struktur bakteriellen Toxine

Abb. A11: Modifikationsmechanismen bakterieller Toxine

Abb. C1: Prinzip des Westernblots

Abb. C2: Transglutaminierungsreaktion

Abb. C3: Nachweis der Ammoniakfreisetzung durch eine gekoppelte Reaktion

Abb. D1: Messung der GTP-Bindung

Abb. D2 und D3: Transglutaminierung durch DNT

Abb. D4 und D5: Deamidierung durch CNF1

Abb. D6: Switch-II-Regionen aller getesteten Rho-GTPasen

Abb. D7: Transglutaminierung durch DNT (RhoG-Mutanten)

Abb. D8: Transglutaminierung durch CNF1 (RhoG-Mutanten)

Abb. D9: Transglutaminierung durch CNF1 (RhoD-Mutanten)

Abb. D10: Transglutaminierung durch DNT (RhoD-Mutanten)

Abb. D11: Deamidierung durch CNF1 (Westernblot, RhoA-Mutanten)

Abb. D12: Deamidierung durch CNF1 (Nachweis der Motilitätsänderung, RhoD-Mutanten)

Abb. D13-D15: Transglutaminierung durch die Gewebstransglutaminase

Abb. D16: Vergleich der Aminosäuresequenzen von RhoA und Cdc42 mit der

Transglutaminase-Konsensus-Sequenz

Abb. D17: Transglutaminierung durch Gewebstransglutaminase (RhoA-Mutanten)

Abb. E1: Modifizierung der Rho-GTPasen durch DNT, CNF1 und tTG

Abb. E2: Für die Substratspezifität von DNT und CNF1 notwendige Aminosäuren

Abb. E3: Switch-II-Region von RhoA

Abb. E4: Aminosäuresequenz 59-78 von RhoA und RhoD D76E

Abb. H1: Alignment; Aminosäuresequenzen von RhoA, RhoB, RhoC, Rac1, RhoG, Cdc42,

TC10, RhoD und RalA

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