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E3Switch DE3 Manuel d'utilisateur Page 69

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63
IV Gewebstransglutaminase
IV.1 Substratspezifität der Gewebstransglutaminase
Im Gegensatz zu Faktor XIII oder DNT gilt die Gewebstransglutaminase als relativ
unspezifische Transglutaminase. RhoA wird durch die Gewebstransglutaminase an drei von
fünf vorhandenen Glutaminresten, Gln 52, Gln 63 und Gln 136, transglutaminiert (Schmidt,
1998). Glutamin 52 wird in sehr geringem Maße transglutaminiert, und Glutamin 63, das in
der Switch-II-Region liegt, wird schwächer modifiziert als Glutamin 136. Glutamin 136 liegt
in der Insert-Region und wird besonders gut transglutaminiert (unveröffentlicht). Glutamin
136 ist Teil einer Sequenz in RhoA, die der Transglutaminase-Konsensus-Sequenz sehr
ähnlich ist. Die Transglutaminase-Konsensus-Sequenz begünstigt das Angreifen der
Gewebstransglutaminase (Zeeuwen, 1997).
Um die Substratspezifität der Gewebstransglutaminase für die Rho-GTPasen zu testen, wurde
der Transglutaminierungsversuch mit Monodansylcadaverin pro GTPase je dreimal
durchgeführt, und die Modifizierung wurde anschließend anhand der fluoreszierenden
Proteinbanden gemessen. Im Folgenden sind Mittelwert und Standardabweichung der
Fluoreszenz dargestellt.
RhoB und RhoC (Abb. D13)
:
Die Graphik zeigt, dass RhoB und RhoC Substrate der Gewebstransglutaminase sind. Ihre
Modifikation ist vergleichbar stark wie die von RhoA.
Abb. D13: Transglutaminierung durch die
Gewebstransglutaminase
Dargestellt ist die Transglutaminierung der Rho-
GTPasen RhoB und RhoC im Vergleich zu RhoA.
Kosubstrat ist Monodansylcadaverin, als Einheit
dient die gemessene Fluoreszenz in Prozent
(RhoA-Fluoreszenz = 100%; 2 µg GST-RhoA;
tTG (1µg/µl): 3 µl in 30 µl Ansatz; Inkubation: 30
min bei 37°C).
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